BIOKIMIA ENZIM

BIOKIMIA  ENZIM

• Enzim adalah biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis (reaksi kimia dalam tubuh)
• Tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada, karena semua reaksi kimia dalam tubuh memerlukan enzim
• Kegagalan tubuh mensintesa enzim dapat menimbulkan penyakit bahkan kematian
• Contoh: perubahan amoniak → urea

• Enzim tersusun dari komponen protein yang disebut apoenzim
• Beberapa enzim memerlukan komponen non protein yang disebut kofaktor
• Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim

• Isoenzim: suatu zat yang bentuk molekulnya berbeda dengan enzim, tetapi fungsinya sama dengan enzim
• Koenzim adalah substrat yang mengaktifkan kerja enzim
• Koenzim banyak yang merupakan derivat vitamin B à defisiensi vit. B à mengganggu kerja enzim

Tata Nama dan Kekhasan Enzim

Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya, yaitu :

1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir, misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD⁺                       piruvat + CO₂ + NADH + H⁺ diberi nama 1.1.137 L-malat : NAD⁺  oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik.

  Fungsi dan Kerja Enzim

Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10⁸ sampai 10¹¹ kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya, tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a, yang disebut energi aktivasi. Maikn besar harga a, makin sukar terjadinya suatu reaksi. Dngan adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi diperkecil atau diturunkan. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.

a.   Kompleks enzim substrat

Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site.

b.  Persamaaan Michaelis – Menten

                  Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut : Enzim (E) + Substrat (S)          =           kompleks enzim-substrat (ES)

                                                           ↓                               

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

            

            Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

SIFAT UMUM ENZIM

• Enzim adalah protein
• Enzim bekerja secara spesifik
• Enzim berfungsi sebagai biokatalis
• Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit
• Enzim dapat bekerja secara bolak-balik
• Enzim dipengaruhi faktor lingkungan (suhu, pH, aktivator, inhibitor, konsentrasi substrat)

MACAM ENZIM

• Oksidoreduktase: enzim yang cara kerjanya berdasar reaksi oksidasi dan reduksi
• Oksidasi: reaksi yang mengeluarkan elektron     H → H⁺ + e
• Reduksi: reaksi yang memerlukan elektron         Cl + e → Cl^-

• Transferase: enzim yang mengkalisis reaksi pemindahan/ pertukaran dua gugus dalam dua zat
• Contoh:
• R-OH + R’-NH2 → R-NH2 + R’-OH

• Hydrolase: enzim yang mempercepat proses pemecahan suatu zat dengan cara direaksikan dengan air (hidrolisis)
• Contoh:
• AB + H2O → A-OH + HB

• Lyase: enzim yang memecah dua zat menjadi dua komponen
• AB → A + B
• Isomerase: enzim yang mengkatalisis perubah suatu zat dari isomer ke isomer lainnya
• Isomer: suatu zat yang RM sama tetapi RB berbeda
• Contoh Isomerase:
• Arabinose → ribose

• Lygase: enzim yang mengkatalisis pemutusan formasi ikatan gugus suatu zat
• Contoh:
• C=O, C-OH, C-O-C, C-COOH, C-S, C-N atau C-C

• Enzim Oksidase: enzim yang mengkatalisis pengeluaran hidrogen (H2) dari substrat dengan menggunakan oksigen (O2) sebagai akseptor hidrogen

• AH2 + O2 → A + H2O

• Enzim tersebut membentuk air ( H2O ) atau hidrogen peroksida (H2O2 ) sebagai produk reaksi

• Enzim Dehidrogenase: enzim yang mengeluarkan hidrogen dari suatu substrat dengan menggunakan carier sebagai akseptor hirogen, tidak dapat menggunakan oksigen sebagai akseptor hidrogen
• AH2 + B → A + BH2

• Enzim Hidroperoksidase : enzim yang mengeluarkan unsur oksigen dari substrat hidrogen peroksida (H2O2)
• Contoh :
• Peroksidase
• Katalase

• Enzim Oksigenase : enzim yang mengkatalisis reaksi suatu substrat dengan oksigen (O2)

• A  + O2 → AO2

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM

• Kerja enzim dipengaruhi oleh:
• Temperatur, makin tinggi makin cepat, sampai suhu optimum, diatas suhu optimum menurunkan kecepatan
• pH,  optimum pada pH: 5 – 9
• Konsentrasi enzim: penambahan kosentrasi tidak menambah kecepatan (yang penting ada)
• Konsentrasi substrat: makin tinggi makin cepat
• Inhibitor: menghambat reaksi