AIR DAN BUFFER

AIR DAN BUFFER

•  Air adalah substansi yang memungkinkan terjadinya kehidupan seperti yang ada di Bumi.

• Seluruh organisme yang kita kenal di sekeliling kita sebagian besar tersusun dari air dan hidup dalam lingkungan yang didominasi oleh air. Air adalah medium biologis di Bumi ini, dan kemungkinan besar di planet lain juga.

•  Kehidupan di Bumi diawali dari air dan berkembang di sana selama 3 miliar tahun sebelum berkembang ke daratan. Kehidupan modern, bahkan kehidupan terestrial (bertempat tinggal di daratan), tetap terikat dengan air.

•  Sebagian besar sel dikelilingi oleh air, dan sel itu sendiri mengandung 70 % - 95 % air.

•  ¾ permukaan Bumi terendam dalam air.

•  Di Bumi, air berada dalam bentuk cair, padat (es) dan gas (uap). Air adalah satu-satunya substansi umum yang ditemukan di alam sekitar kita dalam 3 wujud fisik materi; padat, cair dan gas.

•  Lawrence Henderson (The Fitness of the Environment) menekankan pentingnya air untuk kehidupan.

Pengaruh Polaritas Air

• Molekul air terdiri dari 2 atom Hidrogen yang bergabung dengan 1 atom Oksigen dalam suatu ikatan kovalen tunggal. Karena oksigen lebih bersifat elektronegatif bila dibandingkan dengan hidrogen, maka elektron-elektron dari ikatan polar ini lebih lama berada di dekat atom oksigen. Ini menyebabkan daerah oksigen dari molekul tersebut memiliki muatan negatif sedangkan daerah hidrogen memiliki muatan sedikit positif. Molekul air, dengan bentuk seperti huruf V yang melebar, adalah molekul polar, ini berarti ujung-ujung yang berseberangan dari molekul tersebut memiliki muatan berlawanan.

Sifat Anomali Air

•  Akan muncul karena adanya gaya tarik menarik antara molekul-molekul polarnya. Tarik menarik tersebut bersifat listrik; 1 atom Hidrogen dari sebuah molekul air yang sedikit positif ditarik oleh atom Oksigen terdekat yang sedikit negatif. Dua molekul tersebut kemudian tetap menyatu akibat adanya ikatan hidrogen.

•  Tiap molekul air dapat membentuk ikatan hidrogen dengan maksimal 4 molekul di sekitarnya. Kualitas luar biasa dari air adalah sifatnya yang muncul sebagai akibat adanya ikatan hidrogen yang dapat menyusun molekul-molekul tersebut ke dalam tingkat pengaturan struktural yang lebih tinggi.

Organisme bergantung pada kohesi molekul-molekul air

•  Molekul-molekul air bersatu sebagai akibat adanya ikatan hidrogen. Pada saat air berada dalam wujud cair, ikatan hidrogennya sangat rapuh, kekuatannya hanya sekitar 1/20 dari kekuatan ikatan kovalen. Ikatan-ikatan tersebut terbentuk, terpisah, dan terbentuk kembali dengan sangat cepat. Tiap ikatan hidrogen hanya mampu bertahan beberapa pikodetik (pertriliun detik), tetapi molekul-molekulnya secara terus menerus membentuk ikatan baru dengan pasangan penggantinya. Oleh karenanya, dalam waktu singkat, sejumlah tertentu dari seluruh molekul air akan berikatan dengan molekul tetangganya, membuat molekul air lebih teratur dibandingkan cairan lainnya. Secara keseluruhan, ikatan hidrogen menyatukan substansi tersebut, suatu fenomena yang disebut kohesi.

Peranan Kohesi & Adhesi air pada tumbuhan

•  Pada tumbuhan, kohesi yang terjadi karena adanya ikatan hidrogen berperan pada pengangkutan (transport) air yang melawan gravitasi.

•  Air mencapai daun melalui pembuluh-pembuluh mikroskopik yang menjulur ke atas dari akar. Air yang menguap dari daun digantikan oleh air dari pembuluh dalam urat daun. Ikatan hidrogen menyebabkan molekul air yang keluar dari urat daun dapat menarik molekul air yang berada lebih jauh dalam pembuluh, dan tarikan ke depan tersebut akan terus ditransmisi sepanjang pembuluh sampai ke akar. Adhesi, melekatnya satu zat pada zat lain, juga berperan . Adhesi air pada dinding pembuluh membantu melawan gravitasi.

Air mengatur suhu di Bumi

•  Air menstabilkan suhu udara dengan menyerap panas dari udara yang lebih hangat dan kemudian melepaskannya ke udara yang lebih dingin.

•  Air cukup efektif sebagai penyimpan panas karena dapat menyerap dan melepaskan panas dalam jumlah besar, dengan hanya mengalami sedikit perubahan suhu.

Panas & Suhu

•  Segala sesuatu yang bergerak memiliki EK, energi pergerakan. Atom-atom dan molekul2 memiliki EK karena selalu bergerak, walau gerakannya acak tanpa satu arah tertentu. Semakin cepat 1 molekul bergerak, semakin besar pula Eknya.

•  Panas adalah ukuran kuantitas total EK yang diakibatkan oleh pergerakan molekuler dalam suatu materi.

•  Suhu mengukur besarnya intensitas panas yang ditimbulkan oleh rata-rata EK molekul. Pada saat kecepatan rata-rata molekul meningkat, termometer akan mengukur adanya peningkatan suhu.

•  Apabila 2 objek dengan suhu berbeda didekatkan, panas akan merambat dari objek yang lebih hangat ke objek yang lebih dingin sampai kedua objek memiliki suhu yang sama. Molekul2 pada objek yang lebih dingin akan bergerak lebih cepat karena mendapatkan EK dari objek lebih hangat. Es batu mendinginkan minuman bukan dengan mengalirkan dingin ke cairan tersebut, tetapi dengan menyerap panas dari cairan ketika es tersebut mencair.

Skala Celcius & Kalori (kal)

•  Pada permukaan laut, air membeku pada suhu 0ºC dan mendidih pada suhu 100ºC. Manusia mempunyai suhu 37ºC, dan suhu ruangan yang nyaman sekitar 20-25ºC.

•  1 kalori adalah jumlah energi panas yang dibutuhkan untuk meningkatkan suhu 1 g air sebesar 1ºC. Sebaliknya, 1 kalori adalah jumlah panas yang dilepaskan oleh 1 g air untuk menurunkan suhu sebesar 1ºC.

• 1 kilokalori = 1.000 kalori

•  Unit energi = Joule.

•  1 Joule = 0,239 kalori.

• 1 kalori = 4,184 J.

Panas Jenis Air yang besar

• Kemampuan air untuk menstabilkan suhu bergantung pada panas jenisnya yang relatif besar.

• Panas jenis dari suatu zat adalah panas yang harus diserap atau dibebaskan agar 1 gr zat tersebut dapat mengubah suhunya sebesar 1ºC.

• Panas jenis air = 1 kalori per gram per derajat Celcius (1 kal/g/ºC (air memiliki panas jenis yang luar biasa tinggi).

• Etil Alkohol, jenis alkohol dalam minuman beralkohol, memiliki panas jenis sebesar 0,6 kal/g/ºC.

Pendinginan Melalui Penguapan

•  Molekul2 dari zat cair tetap berdekatan satu dengan yang lain karena saling tarik-menarik. Molekul-molekul yang bergerak cukup cepat untuk menghadapi tarik-menarik ini dapat memisahkan diri dari cairan dan masuk ke udara dalam wujud gas. Perubahan bentuk (transformasi) dari cairan menjadi gas ini disebut penguapan (evaporasi). Jika cairan dipanaskan, maka rata2 EK molekulnya meningkat dan cairan akan menguap lebih cepat lagi.

Panas Penguapan

•  Panas penguapan adalah sejumlah panas yang harus diserap oleh 1 g cairan supaya dapat berubah dari wujud cair ke perubahan wujud gas.

• Dibandingkan dengan cairan lain, air memiki panas penguapan yang tinggi.

• Untuk menguapkan tiap gram air pada suhu ruangan, kita membutuhkan sekitar 580 kal panas-hampir 2 x lipat jumlah kalori yang dibutuhkan 1 gr alkohol/ amonia.

• Panas penguapan yang tinggi adalah sifat khas air lainnya yang disebabkan oleh adanya ikatan hidrogen, yang harus diurai sebelum molekul2nya melepaskan diri dari cairan.

Lautan dan danau tidak membeku menjadi padatan karena es mengapung

• Air adalah 1 dari sedikit zat yang wujud cairnya lebih rapat daripada wujud padatnya. Artinya es libih ringan daripada air dan akan mengapung di air. Kalau benda lain mengerut ketika dipadatkan, es malah mengembang. Hal unik ini bisa terjadi , berkat adanya ikatan hidrogen.

• Pada suhu di atas 4ºC air bersifat seperti cairan, mengembang ketika panas dan mengerut ketika dingin. Air mulai membeku ketika molekul-molekulnya mulai bergerak lambat sehingga tidak mampu memutuskan ikatan hidrogen. Ketika suhu mencapai 0ºC, air mulai terjebak dalam kisi kristal, dan masing2 molekul berikatan dengan maksimum 4 molekul lainnya.

Air adalah pelarut kehidupan

Larutan : cairan yang merupakan campuran homogen dari 2 / lebih zat.

Zat pelarut : bahan yang bersifat melarutkan dari larutan.

Zat terlarut : zat yang dilarutkan.

• Dalam larutan gula, air adalah pelarut dan gula adalah zat terlarut. Suatu larutan aqueous adalah larutan di mana zat pelarutnya adalah air. Gula dapat larut karena molekul air dapat menyelubungi molekul polar gula. Bahkan molekul sebesar protein dapat larut dalam air jika memiliki daerah ionik dan daerah polar pada permukaannya.

• Berbagai jenis senyawa polar dapat dilarutkan (bersama ion-ionnya) dalam air cairan2 biologis, seperti darah, sari tumbuhan, maupun cairan dalam sel-sel. Air adalah pelarut kehidupan.

Zat Hidrofilik & Hidrofobik

•  Hidrofilik (Yunani, hydro = air, philios = cinta); “semua zat yang memiliki afinitas terhadap air, baik yang bersifat ionik ataupun polar.
• Contoh; kapas (substansi hidrofilik yang menyerap air tanpa larut. Kapas terdiri dari molekul2 selulosa raksasa, suatu senyawa dengan sejumlah besar daerah-daerah yang sebagian bermuatan positif & sebagian bermuatan negatif yang dihubungkan dengan ikatan olar. Air melekat pada serat2 selulosa. Oleh karenanya, handuk yang terbuat dari kapas akan berfungsi sangat baik dalam mengeringkan badan, tetapi juga tidak akan larut dalam mesin cuci.
• Hidrofobik (Yunani, hydro = air, phobos = takut); “substansi yang tidak memiliki afinitas terhadap air. Senyawa yang non ionik dan nonpolar tampaknya benar-benar menolak air.
• Contoh; minyak nabati. Sifat hidrofobik dari molekul minyak ini terjadi akibat adanya ikatan nonpolar, dalam hal ini merupakan ikatan antara karbon dan hidrogen, yang membagi elektron2nya hampir sama rata. Molekul2 hidrofobik yang berkaitan dgn minyak adalah bahan utama dari membran sel . 

Asam & Basa

• Asam; “suatu zat yang dapat meningkatkan konsentrasi H+ dalam larutan. Misalnya, asam klorida (HCl) ditambahkan ke dalam air, ion hidrogen terpisah dari ion klorida; HCl à H⁺ + Cl^-. Sumber H⁺ tambahan dalam larutan ini menyebabkan larutan memiliki lebih banyak H⁺ daripada OH^-.

• Basa; “suatu zat yang dapat mengurangi konsentrasi ion hidrogen dalam larutan. Beberapa basa mengurangi konsentrasi H⁺ dalam larutan secara tidak langsung dengan membentuk ion hidroksida.
• Contoh; NaOH à Na⁺ + OH^-.
• HCl & NaOH adalah senyawa2 yang terurai sempurna ketika dicampur air. HCl adalah asam kuat (HCl à H⁺ + CL^- )dan NaOH (NaOH à Na⁺ + OH^-) adalah basa kuat karena dapat terurai sempurna.
• Sebaliknya, Amonia (NH3) adalah basa yang relatif lemah. Panah ganda dalam reaksi amonia menandakan bahwa pengikatan dan pelepasan ion hidrogen adalah reversibel (NH3 + H+ <------ > NH4⁺ )walaupun pada kesetimbangan akan terdapat rasio antara NH+ dan NH3 yg tetap.
• Ada juga asam lemah, yg secara reversibel melepaskan dan menerima kembali ion hidrogen (contoh : asam karbonat (H2CO3 <---------- > HCO3^- + H⁺). 

Buffer

• Nilai pH internal dari sebagian besar sel hidup mendekati 7. Perubahan pH walau hanya sedikit saja dapat berbahaya, karena proses kimia pada sel sangat peka terhadap konsentrasi ion hidrogen dan ion hidroksida.
• Cairan –cairan biologis dapat tetap mempertahankan pH-nya saat ditambahkan asam atau basa karena keberadaan zat penyangga (buffer), yaitu suatu zat yang meminimalkan perubahan konsentrasi H⁺ dan OH^- dalam larutan. Zat penyangga dalam darah manusia misalnya, mampu mempertahankan pH darah sekitar 7,4. Manusia tidak akan bisa bertahan lebih dari beberapa menit jika pH darahnya turun sampai 7 atau naik sampai 7,8. Pada kondisi normal, kapasitas penyangga dalam darah mencegah turun naiknya pH.

BIOKIMIA PROTEIN

  CIRI MOLEKUL PROTEIN

Protein merupakan koponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah sebagai unsur pembentuk setruktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolgen, jaringan penghubung, membran sel, dan lain-lain. Selain iu dapat pula berfungsi sbagai protein yang aktif, seperti misalnya enzim, yang berperan sebagai katalis segala prses biokimia dalam sel. Protein aktif selain enzim yaitu hormon, haemoglobin, protein yang terikat pada gen, tioksin, antibodi/antigen danlain-lain.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.

Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.

1.      Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul.

2.      Umumnya terdiri atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari asam amino yang satu dengan gugus α-amino dari asam amino yang lainnya.

3.      terdapatnya ikatan kimia lain, yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan hidrofob (ikatan apolar), ikatan ion atau elektrostatik dan ikatan Van Der Waals.

4.      Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur, medium pelarut organik, dan deterjen.

5.      umumya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.
Berbagai macam gugus samping yang biasa terdapat ialah kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amin, amida, tiol dan gugus heterosiklik.

Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya yaitu :

1. Enzim
2. Protein Pembangun
3. Protein Kontraktil
4. Protein Pengangkut
5. Protein Hormon
6. Protein Bersifat Racun
7. Protein Pelindung
8. Protein Cadangan

 Organisasi Struktur Protein

1. Struktur Primer (Struktur Utama)

Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini  dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organik.

2. Struktur Sekunder

Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini  timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.

3. Struktur Terzier

Bentuk penyusunan  bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.

4. Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener.

5. Denaturasi Protein/Peracunan Protein

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein  globular mudah mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.

Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung  pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.

Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarut-pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.

    ASAM AMINO

 

a.      Klasifikasi Asam Amino

1.      Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub

dibagi menjadi beberapa golongan yakni  lima asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan

dengan R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina)

1.      Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan

ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat membentuk ikatan  hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina disebabkan oleh gugus  hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus  sulfidril (-SH).

2.      Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam

mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil

3.      Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.

a.      Sifat Asam Basa Asam Amino

Asam amino dapat membentuk zwitter ion yang bersifat asam maupun basa, sehingga asam amino bersifat “AMFOTER”.[1]

b.      Stereo Kimia Asam Amino

Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya

c.       Reaksi Kimia Asam Amino

1.      Reaksi Ninhidrin

Reaksi Ninhidrin digunakan  untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru  dan intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.

2. Reaksi Sanger

Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan derivat  2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino

Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.

3. Reaksi Dansil Klorida

Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri

4. Reaksi Edman

Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.

Reaksi Edman  sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.

5. Reaksi Basa Schiff

Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam amino dan substrat.

6. Reaksi Gugus R

Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida

Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina

d.      Analisis Asam Amino

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan).

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH₂), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H) dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C_α ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C_α ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar

B.     PEPTIDA DAN ANALISA ASAM AMINO PADA PEPTIDA

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino  dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.

Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida

Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung.

Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).

Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting  dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.

Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.

Sintesis Rantai Polipeptida

Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios dari sisteina.

C.    SINTESIS RANTAI POLIPEPTIDA

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

---

---