BIOKIMIA PROTEIN

  CIRI MOLEKUL PROTEIN

Protein merupakan koponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah sebagai unsur pembentuk setruktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolgen, jaringan penghubung, membran sel, dan lain-lain. Selain iu dapat pula berfungsi sbagai protein yang aktif, seperti misalnya enzim, yang berperan sebagai katalis segala prses biokimia dalam sel. Protein aktif selain enzim yaitu hormon, haemoglobin, protein yang terikat pada gen, tioksin, antibodi/antigen danlain-lain.

Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.

Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu

Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).

Semua jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel, protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.

1.      Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul.

2.      Umumnya terdiri atas 20 macam asam amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu dengan yang lain dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari asam amino yang satu dengan gugus α-amino dari asam amino yang lainnya.

3.      terdapatnya ikatan kimia lain, yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan hidrofob (ikatan apolar), ikatan ion atau elektrostatik dan ikatan Van Der Waals.

4.      Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur, medium pelarut organik, dan deterjen.

5.      umumya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya.
Berbagai macam gugus samping yang biasa terdapat ialah kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amin, amida, tiol dan gugus heterosiklik.

Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya yaitu :

1. Enzim
2. Protein Pembangun
3. Protein Kontraktil
4. Protein Pengangkut
5. Protein Hormon
6. Protein Bersifat Racun
7. Protein Pelindung
8. Protein Cadangan

 Organisasi Struktur Protein

1. Struktur Primer (Struktur Utama)

Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini  dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organik.

2. Struktur Sekunder

Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini  timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi β). Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.

3. Struktur Terzier

Bentuk penyusunan  bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.

4. Struktur Kuartener

Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener.

5. Denaturasi Protein/Peracunan Protein

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein  globular mudah mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.

Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini tergantung  pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.

Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarut-pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.

    ASAM AMINO

 

a.      Klasifikasi Asam Amino

1.      Asam amino dengan  gugus R yang tidak mengutub

dibagi menjadi beberapa golongan yakni  lima asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan

dengan R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina)

1.      Asam amino dengan gugus R  mengutub tidak bermuatan

ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat membentuk ikatan  hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina disebabkan oleh gugus  hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus  sulfidril (-SH).

2.      Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam

mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil

3.      Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.

a.      Sifat Asam Basa Asam Amino

Asam amino dapat membentuk zwitter ion yang bersifat asam maupun basa, sehingga asam amino bersifat “AMFOTER”.[1]

b.      Stereo Kimia Asam Amino

Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya

c.       Reaksi Kimia Asam Amino

1.      Reaksi Ninhidrin

Reaksi Ninhidrin digunakan  untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru  dan intensitasnya dapat diukur dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.

2. Reaksi Sanger

Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino menghasilkan derivat  2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino

Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.

3. Reaksi Dansil Klorida

Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri

4. Reaksi Edman

Reaksi Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.

Reaksi Edman  sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.

5. Reaksi Basa Schiff

Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida, basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara α-asam amino dan substrat.

6. Reaksi Gugus R

Gugus –SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida

Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina

d.      Analisis Asam Amino

Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan).

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH₂), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H) dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom C_α ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom C_α ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar

B.     PEPTIDA DAN ANALISA ASAM AMINO PADA PEPTIDA

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino  dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.

Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida

Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung.

Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).

Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting  dalam menentukan struktur tiga dimensi dan sifat rantai polipeptida dari protein.

Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.

Sintesis Rantai Polipeptida

Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios dari sisteina.

C.    SINTESIS RANTAI POLIPEPTIDA

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.

Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

---

---

BIOKIMIA ENZIM

BIOKIMIA  ENZIM

• Enzim adalah biokatalisator yang mengatur kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis (reaksi kimia dalam tubuh)
• Tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada, karena semua reaksi kimia dalam tubuh memerlukan enzim
• Kegagalan tubuh mensintesa enzim dapat menimbulkan penyakit bahkan kematian
• Contoh: perubahan amoniak → urea

• Enzim tersusun dari komponen protein yang disebut apoenzim
• Beberapa enzim memerlukan komponen non protein yang disebut kofaktor
• Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut holoenzim

• Isoenzim: suatu zat yang bentuk molekulnya berbeda dengan enzim, tetapi fungsinya sama dengan enzim
• Koenzim adalah substrat yang mengaktifkan kerja enzim
• Koenzim banyak yang merupakan derivat vitamin B à defisiensi vit. B à mengganggu kerja enzim

Tata Nama dan Kekhasan Enzim

Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis. Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya, yaitu :

1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas, masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat. Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir, misal enzim yang mengkatalisis reaksi L-malat + NAD⁺                       piruvat + CO₂ + NADH + H⁺ diberi nama 1.1.137 L-malat : NAD⁺  oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam kelas (digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit keempat adalah enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan heksokinase atau ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak, tetapi tidak dapat menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik.

  Fungsi dan Kerja Enzim

Fungsi sutu enzim ialah sebagai katalis untuk suatu proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10⁸ sampai 10¹¹ kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, di samping mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada juga yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (reaksi eksergonik). Misalnya pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Sebaliknya penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar P pula. Terurainya senyawa AB tidak dapat berjalan dengan sendirinya, tetapi harus terbentuk senyawa AB aktif. Untuk pembentukan AB aktif ini membutuhkan energi sebesar a, yang disebut energi aktivasi. Maikn besar harga a, makin sukar terjadinya suatu reaksi. Dngan adanya katalis atau enzim, harga energi aktivasi diperkecil atau diturunkan. Dengan demikian akan dapat memudahkan atau mempercepat terjadinya suatu reaksi.

a.   Kompleks enzim substrat

Untuk dapat bekerja pada suatu zat atau substrat harus ada hubungan atau kontak antara enzim dengan substrat. Suatu enzim mempunyai ukuran yang lebih besar daripada substrat. Oleh karena itu seluruh bagian enzim dapat berhubungan dengan substrat. Hubungan antara dengan enzim hanya terjadi pada suatu bagian atau tempat saja. Tempat atau bagian enzim yang mengadakan hubungan atau kontak dengan substrat dinamai bagian aktif atau active site.

b.  Persamaaan Michaelis – Menten

                  Leonor Michaelis dan Maude Menten pada tahun 1913 mengajukan hipotesis bahwa dalam reaksi enzim terjadi dahulu kompleks enzim-substrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Secara sederhana hipotesis Michaelis dan Menten itu dapat dituliskan sebagai berikut : Enzim (E) + Substrat (S)          =           kompleks enzim-substrat (ES)

                                                           ↓                               

Enzim (E) + Hasil reaksi (P)

            

            Michaelis dan Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzim-substrat (ES), sebab apabila tergantung konsentrasi substrat (S), maka penambahan konsentrasi substrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus.

SIFAT UMUM ENZIM

• Enzim adalah protein
• Enzim bekerja secara spesifik
• Enzim berfungsi sebagai biokatalis
• Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit
• Enzim dapat bekerja secara bolak-balik
• Enzim dipengaruhi faktor lingkungan (suhu, pH, aktivator, inhibitor, konsentrasi substrat)

MACAM ENZIM

• Oksidoreduktase: enzim yang cara kerjanya berdasar reaksi oksidasi dan reduksi
• Oksidasi: reaksi yang mengeluarkan elektron     H → H⁺ + e
• Reduksi: reaksi yang memerlukan elektron         Cl + e → Cl^-

• Transferase: enzim yang mengkalisis reaksi pemindahan/ pertukaran dua gugus dalam dua zat
• Contoh:
• R-OH + R’-NH2 → R-NH2 + R’-OH

• Hydrolase: enzim yang mempercepat proses pemecahan suatu zat dengan cara direaksikan dengan air (hidrolisis)
• Contoh:
• AB + H2O → A-OH + HB

• Lyase: enzim yang memecah dua zat menjadi dua komponen
• AB → A + B
• Isomerase: enzim yang mengkatalisis perubah suatu zat dari isomer ke isomer lainnya
• Isomer: suatu zat yang RM sama tetapi RB berbeda
• Contoh Isomerase:
• Arabinose → ribose

• Lygase: enzim yang mengkatalisis pemutusan formasi ikatan gugus suatu zat
• Contoh:
• C=O, C-OH, C-O-C, C-COOH, C-S, C-N atau C-C

• Enzim Oksidase: enzim yang mengkatalisis pengeluaran hidrogen (H2) dari substrat dengan menggunakan oksigen (O2) sebagai akseptor hidrogen

• AH2 + O2 → A + H2O

• Enzim tersebut membentuk air ( H2O ) atau hidrogen peroksida (H2O2 ) sebagai produk reaksi

• Enzim Dehidrogenase: enzim yang mengeluarkan hidrogen dari suatu substrat dengan menggunakan carier sebagai akseptor hirogen, tidak dapat menggunakan oksigen sebagai akseptor hidrogen
• AH2 + B → A + BH2

• Enzim Hidroperoksidase : enzim yang mengeluarkan unsur oksigen dari substrat hidrogen peroksida (H2O2)
• Contoh :
• Peroksidase
• Katalase

• Enzim Oksigenase : enzim yang mengkatalisis reaksi suatu substrat dengan oksigen (O2)

• A  + O2 → AO2

FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM

• Kerja enzim dipengaruhi oleh:
• Temperatur, makin tinggi makin cepat, sampai suhu optimum, diatas suhu optimum menurunkan kecepatan
• pH,  optimum pada pH: 5 – 9
• Konsentrasi enzim: penambahan kosentrasi tidak menambah kecepatan (yang penting ada)
• Konsentrasi substrat: makin tinggi makin cepat
• Inhibitor: menghambat reaksi

BIOKIMIA LIPID

Biokimia LIPID

Lemak atau Lipid tidak sama dengan minyak. Orang menyebut lemak secara khusus bagi minyak nabati atau hewani yang berwujud padat pada suhu ruang. Lemak juga biasanya disebutkan kepada berbagai minyak yang dihasilkan oleh hewan, lepas dari wujudnya yang padat maupun cair.

1 gram lemak menghasilkan 39.06 kjoule atau 9,3 kcal. Lemak terdiri atas unsur-unsur karbon, hidrogen, dan oksigen

Sifat dan Ciri ciri

Karena struktur molekulnya yang kaya akan rantai unsur karbon(-CH2-CH2-CH2-)maka lemak mempunyai sifat hydrophob. Ini menjadi alasan yang menjelaskan sulitnya lemak untuk larut di dalam air. Lemak dapat larut hanya di larutan yang apolar atau organik seperti: eter, Chloroform, atau benzol.

Fungsi

Secara umum dapat dikatakan bahwa lemak biologis memenuhi 4 fungsi dasar bagi manusia, yaitu: 1 Penyimpan Energie
2 Transportasi metabolik sumber energi
3 Sumber zat untuk sintese bagi hormon, kelenjar empedu serta menunjang proses pemberian signal Signal transducing.
4 Struktur dasar atau komponen utama dari membran semua jenis sel.

Klasifikasi Lemak

Lemak dapat diklasifikasikan sebagai berikut :
A. Lipid sederhana :

•   lemak netral (monogliserida, digliserida, trigliserida),

•   ester asam lemak dengan alkohol berberat molekul tinggi

B. Lipid majemuk

• fosfolipid

•   lipoprotein

C. Lipid turunan

•   asam lemak

•   sterol (kolesterol, ergosterol,dsb)

Lemak yang penting adalah.
1. Kolesterol
2. Trigliserida (lemak netral)
3. Fosfolipid
4. Asam Lemak

• TRIGLISERIDA

Sebagian besar lemak dan minyak di alam terdiri atas 98-99% trigliserida. Trigliserida adalah suatu ester gliserol. Trigliserida terbentuk dari 3 asam lemak dan gliserol. Apabila terdapat satu asam lemak dalam ikatan dengan gliserol maka dinamakan monogliserida. Fungsi utama Trigliserida adalah sebagai zat energi. Lemak disimpan di dalam tubuh dalam bentuk trigliserida. Apabila sel membutuhkan energi, enzim lipase dalam sel lemak akan memecah trigliserida menjadi gliserol dan asam lemak serta melepasnya ke dalam pembuluh darah. Oleh sel-sel yang membutuhkan komponen-komponen tersebut kemudian dibakar dan menghasilkan energi, karbondioksida (CO2), dan air (H2O).

• KOLESTEROL

Kolesterol adalah jenis lemak yang paling dikenal oleh masyarakat. Kolesterol merupakan komponen utama pada struktur selaput sel dan merupakan komponen utama sel otak dan saraf. Kolesterol merupakan bahan perantara untuk pembentukan sejumlah komponen penting seperti vitamin D (untuk membentuk & mempertahankan tulang yang sehat), hormon seks (contohnya Estrogen & Testosteron) dan asam empedu (untuk fungsi pencernaan ).

Kolesterol tubuh berasal dari hasil pembentukan di dalam tubuh (sekitar 500 mg/hari) dan dari makanan yang dimakan. Pembentukan kolesterol di dalam tubuh terutama terjadi di hati (50% total sintesis) dan sisanya di usus, kulit, dan semua jaringan yang mempunyai sel-sel berinti. Jenis-jenis makanan yang banyak mengandung kolesterol antara lain daging (sapi maupun unggas), ikan dan produk susu. Makanan yang berasal dari daging hewan biasanya banyak mengandung kolesterol, tetapi makanan yang berasal dari tumbuh-tumbuhan tidak mengandung kolesterol.

• LIPID PLASMA

Pada umumnya lemak tidak larut dalam air, yang berarti juga tidak larut dalam plasma darah. Agar lemak dapat diangkut ke dalam peredaran darah, maka lemak tersebut harus dibuat larut dengan cara mengikatkannya pada protein yang larut dalam air. Ikatan antara lemak (kolesterol, trigliserida, dan fosfolipid) dengan protein ini disebut Lipoprotein (dari kata Lipo=lemak, dan protein).
Lipoprotein bertugas mengangkut lemak dari tempat pembentukannya menuju tempat penggunaannya.
Ada beberapa jenis lipoprotein, antara lain:

• o Kilomikron
• o VLDL (Very Low Density Lipoprotein)
• o IDL (Intermediate Density Lipoprotein)
• o LDL (Low Density Lipoprotein)
• o HDL (High Density Lipoprotein).                                         (Anonymous, 2011)

Lemak juga merupakan sarana sirkulasi energi di dalam tubuh dan komponen utama yang membentuk membran semua jenis sel.

1. Membran

           Sel eukariotik disekat-sekat menjadi organel ikatan-membran yang melaksanakan fungsi biologis yang berbeda-beda. Gliserofosfolipid adalah komponen struktural utama dari membran biologis, misalnya membran plasma selular dan membran organel intraselular; di dalam sel-sel hewani membran plasma secara fisik memisahkan komponen intraselular dari lingkungan ekstraselular. Gliserofosfolipid adalah molekul amfipatik (mengandung wilayah hidrofobik dan hidrofilik) yang mengandung inti gliserol yang terkait dengan dua “ekor” turunan asam lemak oleh ikatan-ikatan ester dan ke satu gugus “kepala” oleh suatu ikatan ester fosfat. Sementara gliserofosfolipid adalah komponen utama membran biologis, komponen lipid non-gliserida lainnya seperti sfingomielin dan sterol (terutama kolesterol di dalam membran sel hewani) juga ditemukan di dalam membran biologis. Di dalam tumbuhan dan alga, galaktosildiasilgliserol, dan sulfokinovosildiasilgliserol, yang kekurangan gugus fosfat, adalah komponen penting dari membran kloroplas dan organel yang berhubungan dan merupakan lipid yang paling melimpah di dalam jaringan fotosintesis, termasuk tumbuhan tinggi, alga, dan bakteri tertentu.

Dwilapis telah ditemukan untuk memamerkan tingkat-tingkat tinggi dari keterbiasan ganda yang dapat digunakan untuk memeriksa derajat keterurutan (atau kekacauan) di dalam dwilapis menggunakan teknik seperti interferometri polarisasi ganda.

Metabolisme Lemak

Ada 3 fase:

1. β oksidasi
2. Siklus Kreb
3. Fosforilasi Oksidatif

BETA OKSIDASI

• Proses pemutusan/perubahan asam lemak → asetil co-A
• Asetil co-A terdiri 2 atom C → sehingga jumlah asetil co-A yang dihasilkan = jumlah atom C dalam rantai carbon asam lemak : 2

SIKLUS KREBS

• Proses perubahan asetil ko-A → H + CO2
• Proses ini terjadi didalam mitokondria
• Pengambilan asetil co-A di sitoplasma dilakukan oleh: oxalo asetat → proses pengambilan ini terus berlangsung sampai asetil co-A di sitoplasma habis
• Oksaloasetat berasal dari asam piruvat

KETOSIS

• Degradasi asam lemak → Asetil KoA terjadi di Hati, tetapi hati hanya mengunakan sedikit asetil KoA → akibatnya sisa asetil KoA berkondensasi membentuk Asam Asetoasetat
• Asam asetoasetat merupakan senyawa labil yang mudah pecah menjadi: Asam β hidroksibutirat dan Aseton.
• Ketiga senyawa diatas (asam asetoasetat, asam β hidroksibutirat dan aseton) disebut BADAN KETON.Adanya badan keton dalam sirkulasi darah disebut: ketosis
• Ketosis terjadi saat tubuh kekurangan karbohidrat dalam asupan makannya → kekurangan oksaloasetat
• Jika Oksaloasetat menurun → maka terjadi penumpukan Asetil KoA didalam aliran darah → jadi badan keton → keadaan ini disebut KETOSIS.
• Badan keton merupakan racun bagi otak → mengakibatkan Coma, karena sering terjadi pada penderita DM → disebut Koma Diabetikum.

RANTAI RESPIRASI

• H adalah hasil utama dari siklus Krebs ditangkap oleh carrier NAD menjadi NADH
• H dari NADH ditransfer ke → Flavoprotein → Quinon → sitokrom b → sitokrom c →sitokrom aa3 → terus direaksikan dengan O2 → H2O + Energi
• Rangkaian transfer H dari satu carrier ke carrier lainya disebut Rantai respirasi
• Rantai Respirasi terjadi didalam mitokondria → transfer atom H antar carrier memakai enzim Dehidrogenase → sedangkan reaksi H + O2 memakai enzim Oksidase

Urutan carrier dalam rantai respirasi adalah: NAD → Flavoprotein → Quinon → sitokrom b → sitokrom c → sitokrom aa3 → direaksikan dengan O2 → H2O + Energi
FOSFORILASI OKSIDATIF

• Dalam proses rantai respirasi dihasilkan energi yang tinggi → energi tsb ditangkap oleh ADP untuk menambah satu gugus fosfat menjadi ATP
• Fosforilasi oksidatif adalah proses pengikatan fosfor menjadi ikatan berenergi tinggi dalam proses rantai respirasi
• Fosforilasi oksidatif → proses merubah ADP → ATP (dengan menngunakan energi hasil reaksi H2 + O2 → H2O + E)

SINTESIS TRIGLISERIDA DARI KARBOHIDRAT

• Bila KH dalam asupan lebih banyak dari yang dibutuhkan → KH diubah jadi glikogen dan kelebihanya diubah jadi trigliserida → disimpan dalam jaringan adiposa
• Tempat sintesis di hati, kemudian ditransport oleh lipoprotein ke jaringan disimpan di jaringan adiposa sampai siap digunakan tubuh

SINTESIS TRIGLISERIDA DARI PROTEIN

• Banyak asam amino dapat diubah menjadi asetil koenzim-A
• Dari asetil koenzim-A dapat diubah menjadi trigliserida
• Jadi saat asupan protein berlebih, kelebihan asam amino disimpan dalam bentuk lemak di jaringan adipose

PENGATURAN HORMON ATAS PENGGUNAAN LEMAK

• Penggunaan lemak tubuh terjadi pada saat kita gerak badan berat
• Gerak badan berat menyebabkan pelepasan epineprin dan nor epineprin
• Kedua hormon diatas mengaktifkan lipase trigliserida yang sensitif hormon → pemecahan trigliserida → asam lemak
• Asam lemak bebas (FFA) dilepas ke darah dan siap untuk dirubah jadi energi