Total Tayangan Halaman
Kamis, 07 Februari 2013
Senin, 10 Desember 2012
AIR DAN BUFFER
AIR DAN BUFFER
- Air adalah substansi yang memungkinkan terjadinya kehidupan seperti yang ada di Bumi.
- Seluruh organisme yang kita kenal di sekeliling kita sebagian besar tersusun dari air dan hidup dalam lingkungan yang didominasi oleh air. Air adalah medium biologis di Bumi ini, dan kemungkinan besar di planet lain juga.
- Kehidupan di Bumi diawali dari air dan berkembang di sana selama 3 miliar tahun sebelum berkembang ke daratan. Kehidupan modern, bahkan kehidupan terestrial (bertempat tinggal di daratan), tetap terikat dengan air.
- Sebagian besar sel dikelilingi oleh air, dan sel itu sendiri mengandung 70 % - 95 % air.
- ¾ permukaan Bumi terendam dalam air.
- Di Bumi, air berada dalam bentuk cair, padat (es) dan gas (uap). Air adalah satu-satunya substansi umum yang ditemukan di alam sekitar kita dalam 3 wujud fisik materi; padat, cair dan gas.
- Lawrence Henderson (The Fitness of the Environment) menekankan pentingnya air untuk kehidupan.
Pengaruh Polaritas Air
- Molekul air terdiri dari 2 atom Hidrogen yang bergabung dengan 1 atom Oksigen dalam suatu ikatan kovalen tunggal. Karena oksigen lebih bersifat elektronegatif bila dibandingkan dengan hidrogen, maka elektron-elektron dari ikatan polar ini lebih lama berada di dekat atom oksigen. Ini menyebabkan daerah oksigen dari molekul tersebut memiliki muatan negatif sedangkan daerah hidrogen memiliki muatan sedikit positif. Molekul air, dengan bentuk seperti huruf V yang melebar, adalah molekul polar, ini berarti ujung-ujung yang berseberangan dari molekul tersebut memiliki muatan berlawanan.
Sifat Anomali Air
- Akan muncul karena adanya gaya tarik menarik antara molekul-molekul polarnya. Tarik menarik tersebut bersifat listrik; 1 atom Hidrogen dari sebuah molekul air yang sedikit positif ditarik oleh atom Oksigen terdekat yang sedikit negatif. Dua molekul tersebut kemudian tetap menyatu akibat adanya ikatan hidrogen.
- Tiap molekul air dapat membentuk ikatan hidrogen dengan maksimal 4 molekul di sekitarnya. Kualitas luar biasa dari air adalah sifatnya yang muncul sebagai akibat adanya ikatan hidrogen yang dapat menyusun molekul-molekul tersebut ke dalam tingkat pengaturan struktural yang lebih tinggi.
Organisme bergantung pada kohesi molekul-molekul air
- Molekul-molekul air bersatu sebagai akibat adanya ikatan hidrogen. Pada saat air berada dalam wujud cair, ikatan hidrogennya sangat rapuh, kekuatannya hanya sekitar 1/20 dari kekuatan ikatan kovalen. Ikatan-ikatan tersebut terbentuk, terpisah, dan terbentuk kembali dengan sangat cepat. Tiap ikatan hidrogen hanya mampu bertahan beberapa pikodetik (pertriliun detik), tetapi molekul-molekulnya secara terus menerus membentuk ikatan baru dengan pasangan penggantinya. Oleh karenanya, dalam waktu singkat, sejumlah tertentu dari seluruh molekul air akan berikatan dengan molekul tetangganya, membuat molekul air lebih teratur dibandingkan cairan lainnya. Secara keseluruhan, ikatan hidrogen menyatukan substansi tersebut, suatu fenomena yang disebut kohesi.
Peranan Kohesi & Adhesi air pada tumbuhan
- Pada tumbuhan, kohesi yang terjadi karena adanya ikatan hidrogen berperan pada pengangkutan (transport) air yang melawan gravitasi.
- Air mencapai daun melalui pembuluh-pembuluh mikroskopik yang menjulur ke atas dari akar. Air yang menguap dari daun digantikan oleh air dari pembuluh dalam urat daun. Ikatan hidrogen menyebabkan molekul air yang keluar dari urat daun dapat menarik molekul air yang berada lebih jauh dalam pembuluh, dan tarikan ke depan tersebut akan terus ditransmisi sepanjang pembuluh sampai ke akar. Adhesi, melekatnya satu zat pada zat lain, juga berperan . Adhesi air pada dinding pembuluh membantu melawan gravitasi.
Air mengatur suhu di Bumi
- Air menstabilkan suhu udara dengan menyerap panas dari udara yang lebih hangat dan kemudian melepaskannya ke udara yang lebih dingin.
- Air cukup efektif sebagai penyimpan panas karena dapat menyerap dan melepaskan panas dalam jumlah besar, dengan hanya mengalami sedikit perubahan suhu.
Panas & Suhu
- Segala sesuatu yang bergerak memiliki EK, energi pergerakan. Atom-atom dan molekul2 memiliki EK karena selalu bergerak, walau gerakannya acak tanpa satu arah tertentu. Semakin cepat 1 molekul bergerak, semakin besar pula Eknya.
- Panas adalah ukuran kuantitas total EK yang diakibatkan oleh pergerakan molekuler dalam suatu materi.
- Suhu mengukur besarnya intensitas panas yang ditimbulkan oleh rata-rata EK molekul. Pada saat kecepatan rata-rata molekul meningkat, termometer akan mengukur adanya peningkatan suhu.
- Apabila 2 objek dengan suhu berbeda didekatkan, panas akan merambat dari objek yang lebih hangat ke objek yang lebih dingin sampai kedua objek memiliki suhu yang sama. Molekul2 pada objek yang lebih dingin akan bergerak lebih cepat karena mendapatkan EK dari objek lebih hangat. Es batu mendinginkan minuman bukan dengan mengalirkan dingin ke cairan tersebut, tetapi dengan menyerap panas dari cairan ketika es tersebut mencair.
Skala Celcius & Kalori (kal)
- Pada permukaan laut, air membeku pada suhu 0ºC dan mendidih pada suhu 100ºC. Manusia mempunyai suhu 37ºC, dan suhu ruangan yang nyaman sekitar 20-25ºC.
- 1 kalori adalah jumlah energi panas yang dibutuhkan untuk meningkatkan suhu 1 g air sebesar 1ºC. Sebaliknya, 1 kalori adalah jumlah panas yang dilepaskan oleh 1 g air untuk menurunkan suhu sebesar 1ºC.
- 1 kilokalori = 1.000 kalori
- Unit energi = Joule.
- 1 Joule = 0,239 kalori.
- 1 kalori = 4,184 J.
Panas Jenis Air yang besar
- Kemampuan air untuk menstabilkan suhu bergantung pada panas jenisnya yang relatif besar.
- Panas jenis dari suatu zat adalah panas yang harus diserap atau dibebaskan agar 1 gr zat tersebut dapat mengubah suhunya sebesar 1ºC.
- Panas jenis air = 1 kalori per gram per derajat Celcius (1 kal/g/ºC (air memiliki panas jenis yang luar biasa tinggi).
- Etil Alkohol, jenis alkohol dalam minuman beralkohol, memiliki panas jenis sebesar 0,6 kal/g/ºC.
Pendinginan Melalui Penguapan
- Molekul2 dari zat cair tetap berdekatan satu dengan yang lain karena saling tarik-menarik. Molekul-molekul yang bergerak cukup cepat untuk menghadapi tarik-menarik ini dapat memisahkan diri dari cairan dan masuk ke udara dalam wujud gas. Perubahan bentuk (transformasi) dari cairan menjadi gas ini disebut penguapan (evaporasi). Jika cairan dipanaskan, maka rata2 EK molekulnya meningkat dan cairan akan menguap lebih cepat lagi.
Panas Penguapan
- Panas penguapan adalah sejumlah panas yang harus diserap oleh 1 g cairan supaya dapat berubah dari wujud cair ke perubahan wujud gas.
- Dibandingkan dengan cairan lain, air memiki panas penguapan yang tinggi.
- Untuk menguapkan tiap gram air pada suhu ruangan, kita membutuhkan sekitar 580 kal panas-hampir 2 x lipat jumlah kalori yang dibutuhkan 1 gr alkohol/ amonia.
- Panas penguapan yang tinggi adalah sifat khas air lainnya yang disebabkan oleh adanya ikatan hidrogen, yang harus diurai sebelum molekul2nya melepaskan diri dari cairan.
Lautan dan danau tidak membeku menjadi padatan karena es mengapung
- Air adalah 1 dari sedikit zat yang wujud cairnya lebih rapat daripada wujud padatnya. Artinya es libih ringan daripada air dan akan mengapung di air. Kalau benda lain mengerut ketika dipadatkan, es malah mengembang. Hal unik ini bisa terjadi , berkat adanya ikatan hidrogen.
- Pada suhu di atas 4ºC air bersifat seperti cairan, mengembang ketika panas dan mengerut ketika dingin. Air mulai membeku ketika molekul-molekulnya mulai bergerak lambat sehingga tidak mampu memutuskan ikatan hidrogen. Ketika suhu mencapai 0ºC, air mulai terjebak dalam kisi kristal, dan masing2 molekul berikatan dengan maksimum 4 molekul lainnya.
Air adalah pelarut kehidupan
Larutan : cairan yang merupakan campuran homogen dari 2 / lebih zat.
Zat pelarut : bahan yang bersifat melarutkan dari larutan.
Zat terlarut : zat yang dilarutkan.
- Dalam larutan gula, air adalah pelarut dan gula adalah zat terlarut. Suatu larutan aqueous adalah larutan di mana zat pelarutnya adalah air. Gula dapat larut karena molekul air dapat menyelubungi molekul polar gula. Bahkan molekul sebesar protein dapat larut dalam air jika memiliki daerah ionik dan daerah polar pada permukaannya.
- Berbagai jenis senyawa polar dapat dilarutkan (bersama ion-ionnya) dalam air cairan2 biologis, seperti darah, sari tumbuhan, maupun cairan dalam sel-sel. Air adalah pelarut kehidupan.
Zat Hidrofilik & Hidrofobik
- Hidrofilik (Yunani, hydro = air, philios = cinta); “semua zat yang memiliki afinitas terhadap air, baik yang bersifat ionik ataupun polar.
- Contoh; kapas (substansi hidrofilik yang menyerap air tanpa larut. Kapas terdiri dari molekul2 selulosa raksasa, suatu senyawa dengan sejumlah besar daerah-daerah yang sebagian bermuatan positif & sebagian bermuatan negatif yang dihubungkan dengan ikatan olar. Air melekat pada serat2 selulosa. Oleh karenanya, handuk yang terbuat dari kapas akan berfungsi sangat baik dalam mengeringkan badan, tetapi juga tidak akan larut dalam mesin cuci.
- Hidrofobik (Yunani, hydro = air, phobos = takut); “substansi yang tidak memiliki afinitas terhadap air. Senyawa yang non ionik dan nonpolar tampaknya benar-benar menolak air.
- Contoh; minyak nabati. Sifat hidrofobik dari molekul minyak ini terjadi akibat adanya ikatan nonpolar, dalam hal ini merupakan ikatan antara karbon dan hidrogen, yang membagi elektron2nya hampir sama rata. Molekul2 hidrofobik yang berkaitan dgn minyak adalah bahan utama dari membran sel .
Asam & Basa
- Asam; “suatu zat yang dapat meningkatkan konsentrasi H+ dalam larutan. Misalnya, asam klorida (HCl) ditambahkan ke dalam air, ion hidrogen terpisah dari ion klorida; HCl à H+ + Cl-. Sumber H+ tambahan dalam larutan ini menyebabkan larutan memiliki lebih banyak H+ daripada OH-.
- Basa; “suatu zat yang dapat mengurangi konsentrasi ion hidrogen dalam larutan. Beberapa basa mengurangi konsentrasi H+ dalam larutan secara tidak langsung dengan membentuk ion hidroksida.
- Contoh; NaOH à Na+ + OH-.
- HCl & NaOH adalah senyawa2 yang terurai sempurna ketika dicampur air. HCl adalah asam kuat (HCl à H+ + CL- )dan NaOH (NaOH à Na+ + OH-) adalah basa kuat karena dapat terurai sempurna.
- Sebaliknya, Amonia (NH3) adalah basa yang relatif lemah. Panah ganda dalam reaksi amonia menandakan bahwa pengikatan dan pelepasan ion hidrogen adalah reversibel (NH3 + H+ <------ > NH4+ )walaupun pada kesetimbangan akan terdapat rasio antara NH+ dan NH3 yg tetap.
- Ada juga asam lemah, yg secara reversibel melepaskan dan menerima kembali ion hidrogen (contoh : asam karbonat (H2CO3 <---------- > HCO3- + H+).
Buffer
- Nilai pH internal dari sebagian besar sel hidup mendekati 7. Perubahan pH walau hanya sedikit saja dapat berbahaya, karena proses kimia pada sel sangat peka terhadap konsentrasi ion hidrogen dan ion hidroksida.
- Cairan –cairan biologis dapat tetap mempertahankan pH-nya saat ditambahkan asam atau basa karena keberadaan zat penyangga (buffer), yaitu suatu zat yang meminimalkan perubahan konsentrasi H+ dan OH- dalam larutan. Zat penyangga dalam darah manusia misalnya, mampu mempertahankan pH darah sekitar 7,4. Manusia tidak akan bisa bertahan lebih dari beberapa menit jika pH darahnya turun sampai 7 atau naik sampai 7,8. Pada kondisi normal, kapasitas penyangga dalam darah mencegah turun naiknya pH.
BIOKIMIA PROTEIN
CIRI MOLEKUL PROTEIN
Protein merupakan koponen utama
dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah sebagai unsur pembentuk
setruktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolgen, jaringan penghubung, membran
sel, dan lain-lain. Selain iu dapat pula berfungsi sbagai protein yang aktif,
seperti misalnya enzim, yang berperan
sebagai katalis segala prses biokimia dalam sel. Protein aktif selain enzim
yaitu hormon, haemoglobin, protein yang terikat pada gen, tioksin,
antibodi/antigen danlain-lain.
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari
sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul
tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan
tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul
protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal.
Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan
protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu
Kebanyakan
protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam
fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang
dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai
antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan
(dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi,
protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu
membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Semua
jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap
jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel,
protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun
organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi
dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.
1. Berat molekulnya besar, ribuan
sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul.
2. Umumnya terdiri atas 20 macam asam
amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu dengan yang lain dalam
variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan
peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari asam amino yang satu
dengan gugus α-amino dari asam amino yang lainnya.
3. terdapatnya ikatan kimia lain, yang
menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi
struktur tiga dimensi protein. Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan
hidrofob (ikatan apolar), ikatan ion atau elektrostatik dan ikatan Van Der
Waals.
4. Strukturnya tidak stabil terhadap
beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur, medium pelarut organik, dan
deterjen.
5. umumya reaktif dan sangat spesifik,
disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur
makromolekulnya.
Berbagai macam gugus samping yang biasa terdapat ialah kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amin, amida, tiol dan gugus heterosiklik.
Berbagai macam gugus samping yang biasa terdapat ialah kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amin, amida, tiol dan gugus heterosiklik.
Klasifikasi
protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya yaitu :
- Enzim
- Protein Pembangun
- Protein Kontraktil
- Protein Pengangkut
- Protein Hormon
- Protein Bersifat Racun
- Protein Pelindung
- Protein Cadangan
Organisasi
Struktur Protein
- Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur
primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang
berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan
sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organik.
- Struktur Sekunder
Dari
analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur
ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O)
dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini
memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan
hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak
membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi β). Rantai
ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran
berlipat.
- Struktur Terzier
Bentuk
penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier,
artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur
sekunder bentuk lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk
α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.
- Struktur Kuartener
Struktur
primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida,
tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk
suatu protein, maka disebut struktur kuartener.
- Denaturasi Protein/Peracunan Protein
Bila
susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka
dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular
mudah mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi
molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun
sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada
dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya
kedua jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama
terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul
yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Masalah
utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet,
Pelarut-pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi
Alkaloid.
ASAM AMINO
a. Klasifikasi
Asam Amino
1. Asam amino dengan gugus R yang
tidak mengutub
dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima
asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina,
valina, dan prolina), dua dengan
dengan
R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur
(metionina)
1. Asam amino dengan gugus R mengutub
tidak bermuatan
ini
lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat membentuk
ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan
tirosina disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine
oleh gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus sulfidril (-SH).
2. Asam amino dengan gugus R bermuatan
negatif/asam amino asam
mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri
dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini
mempunyai dua gugus karboksil
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan
positif/asam amino basa
bermuatan positif pada pH 7 terdiri
dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah
(imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.
a. Sifat
Asam Basa Asam Amino
Asam
amino dapat membentuk zwitter ion yang bersifat asam maupun basa,
sehingga asam amino bersifat “AMFOTER”.[1]
b. Stereo
Kimia Asam Amino
Semua asam amino didapatkan dari
hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif yang disebabkan
adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya
c. Reaksi
Kimia Asam Amino
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi
Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan
memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat diukur dengan
spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna
kuning.
- Reaksi Sanger
Reaksi
Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena
(FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino
menghasilkan derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
Reaksi
di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai
polipeptida.
- Reaksi Dansil Klorida
Reaksi
Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino
naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi
yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara
fluorometri
- Reaksi Edman
Reaksi
Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut
nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar
feniltuihidantoin.
Reaksi
Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai
polipeptida.
- Reaksi Basa Schiff
Reaksi
basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida,
basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim
antara α-asam amino dan substrat.
- Reaksi Gugus R
Gugus
–SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus
sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg)
menghasilkan merkaptida
Reaksi oksidasi sistein dengan ion
besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina
d. Analisis
Asam Amino
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka
molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme
apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau
selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini,
spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan).
Struktur asam amino secara
umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H) dan satu gugus sisa (R,
dari residue) atau disebut juga gugus
atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C
pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai
dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan
langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut
merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat
kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan
hidrofobik jika nonpolar
B.
PEPTIDA DAN ANALISA ASAM AMINO PADA
PEPTIDA
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan
rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino dengan gugus
amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.
Dua
asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari
dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida
Penamaan
peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung.
Penamaan
pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan
peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan
resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar
40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %.
Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami
ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas.
Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan struktur tiga dimensi
dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat
asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R
yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari
gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan
berionisasi.
Sintesis
Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam
amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk
pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang
seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan
gugus tios dari sisteina.
C. SINTESIS
RANTAI POLIPEPTIDA
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam
amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini
tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya.
Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam
amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan
bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini
termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang
telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.
Langganan:
Postingan (Atom)

