CIRI MOLEKUL PROTEIN
Protein merupakan koponen utama
dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah sebagai unsur pembentuk
setruktur sel, misalnya dalam rambut, wol, kolgen, jaringan penghubung, membran
sel, dan lain-lain. Selain iu dapat pula berfungsi sbagai protein yang aktif,
seperti misalnya enzim, yang berperan
sebagai katalis segala prses biokimia dalam sel. Protein aktif selain enzim
yaitu hormon, haemoglobin, protein yang terikat pada gen, tioksin,
antibodi/antigen danlain-lain.
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari
sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul
tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh sejumlah asam amino dengan susunan
tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul
protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada suhu dan pH normal.
Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga memungkinkan
protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu
Kebanyakan
protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam
fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang
dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai
antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan
(dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi,
protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu
membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Semua
jenis protein terdiri dari rangkaian dan kombinasi dari 20 asam amino. Setiap
jenis protein mempunyai jumlah dan urutan asam amino yang khas. Di dalam sel,
protein terdapat baik pada membran plasma maupun membran internal yang menyusun
organel sel seperti mitokondria, retikulum endoplasma, nukleus dan badan golgi
dengan fungsi yang berbeda-beda tergantung pada tempatnya.
1. Berat molekulnya besar, ribuan
sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul.
2. Umumnya terdiri atas 20 macam asam
amino. Asam amino berikatan (secara kovalen) satu dengan yang lain dalam
variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. Ikatan
peptida merupakan ikatan antara gugus α-karboksil dari asam amino yang satu
dengan gugus α-amino dari asam amino yang lainnya.
3. terdapatnya ikatan kimia lain, yang
menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi
struktur tiga dimensi protein. Sebagai contoh misalnya ikatan hidrogen, ikatan
hidrofob (ikatan apolar), ikatan ion atau elektrostatik dan ikatan Van Der
Waals.
4. Strukturnya tidak stabil terhadap
beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur, medium pelarut organik, dan
deterjen.
5. umumya reaktif dan sangat spesifik,
disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur
makromolekulnya.
Berbagai macam gugus samping yang biasa terdapat ialah kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amin, amida, tiol dan gugus heterosiklik.
Berbagai macam gugus samping yang biasa terdapat ialah kation, anion, hidroksil aromatik, hidroksil alifatik, amin, amida, tiol dan gugus heterosiklik.
Klasifikasi
protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya yaitu :
- Enzim
- Protein Pembangun
- Protein Kontraktil
- Protein Pengangkut
- Protein Hormon
- Protein Bersifat Racun
- Protein Pelindung
- Protein Cadangan
Organisasi
Struktur Protein
- Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur
primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang
berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan
sebagai rumus bangun yang biasa ditulis senyawa organik.
- Struktur Sekunder
Dari
analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur
ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O)
dengan atom H dari gugus amino (N–H) dalam rantai polipeptida, hal ini
memungkinkan terjdinya konformasi spiral (struktur helix). Bilamana ikatan
hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak
membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi β). Rantai
ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran
berlipat.
- Struktur Terzier
Bentuk
penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier,
artinya adalah susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur
sekunder bentuk lain. Sebagai contoh beberapa protein yang mempunyai bentuk
α-helix dan bagian yang tidak membentuk α-helix.
- Struktur Kuartener
Struktur
primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida,
tetapi bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk
suatu protein, maka disebut struktur kuartener.
- Denaturasi Protein/Peracunan Protein
Bila
susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka
dikatakan protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular
mudah mengalami denaturasi, jika ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi
molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki namun
sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.
Ada
dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya
kedua jenis denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama
terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua terjadi pada bagian molekul
yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Masalah
utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet,
Pelarut-pelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi
Alkaloid.
ASAM AMINO
a. Klasifikasi
Asam Amino
1. Asam amino dengan gugus R yang
tidak mengutub
dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima
asam amino yang mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina,
valina, dan prolina), dua dengan
dengan
R aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur
(metionina)
1. Asam amino dengan gugus R mengutub
tidak bermuatan
ini
lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub dapat membentuk
ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan
tirosina disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine
oleh gugus amida, dan pada sisteina oleh gugus sulfidril (-SH).
2. Asam amino dengan gugus R bermuatan
negatif/asam amino asam
mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri
dari asam aspartat dan asal glutamate dimana masing-masing asam amino ini
mempunyai dua gugus karboksil
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan
positif/asam amino basa
bermuatan positif pada pH 7 terdiri
dari lisina yang mengandung gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah
(imidazolium), histidina pada pH 6 umumnya bermuatan posistif.
a. Sifat
Asam Basa Asam Amino
Asam
amino dapat membentuk zwitter ion yang bersifat asam maupun basa,
sehingga asam amino bersifat “AMFOTER”.[1]
b. Stereo
Kimia Asam Amino
Semua asam amino didapatkan dari
hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif yang disebabkan
adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya
c. Reaksi
Kimia Asam Amino
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi
Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan
memanaskan asam amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat diukur dengan
spektrofotometer. Asam amino dengan gugus α-amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna
kuning.
- Reaksi Sanger
Reaksi
Sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena
(FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α-asam amino
menghasilkan derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam amino
Reaksi
di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai
polipeptida.
- Reaksi Dansil Klorida
Reaksi
Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino
naftalena 5-sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi
yang tinggi, maka derivat dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara
fluorometri
- Reaksi Edman
Reaksi
Edman merupakan reaksi antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut
nitrometana yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar
feniltuihidantoin.
Reaksi
Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai
polipeptida.
- Reaksi Basa Schiff
Reaksi
basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus α-amino dengan gugus aldehida,
basa Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim
antara α-asam amino dan substrat.
- Reaksi Gugus R
Gugus
–SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus
sulfidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg)
menghasilkan merkaptida
Reaksi oksidasi sistein dengan ion
besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina
d. Analisis
Asam Amino
Asam amino diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka
molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi suatu spesies organisme
apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau
selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan. Untuk memenuhi kebutuhan ini,
spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan).
Struktur asam amino secara
umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H) dan satu gugus sisa (R,
dari residue) atau disebut juga gugus
atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.
Atom C
pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai
dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan
langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut
merupakan asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat
kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat
membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan
hidrofobik jika nonpolar
B.
PEPTIDA DAN ANALISA ASAM AMINO PADA
PEPTIDA
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan
rantai yang terhubungkan dari gugus karboksil asam amino dengan gugus
amino dari asam amino lainnya melalui ikatan peptide.
Dua
asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari
dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida
Penamaan
peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung.
Penamaan
pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai
dari rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan
peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan
resonansi yang tinggi; ikatan C – N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar
40 %, dan ikatan rangkap C = O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %.
Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan peptida tersebut tidak mengalami
ionisasi, juga ikatan C – N dalam peptida tidak mengalami rotasi dengan bebas.
Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan struktur tiga dimensi
dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat
asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan – COOH serta gugus R
yang berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari
gugus ujung berkurang artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan
berionisasi.
Sintesis
Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam
amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi yang digunakan untuk
pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi yang
seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan
gugus tios dari sisteina.
C. SINTESIS
RANTAI POLIPEPTIDA
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam
amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini
tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus
karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya.
Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA.
Pada polimerisasi asam
amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan
bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini
termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang
telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.
Thanks, blognya sangat membantu ^^
BalasHapusthanks cukup mmbntu
BalasHapus